Nếu một trong Hai Bên không thực hiện nghĩa vụ thông báo cho Bên kia thì sẽ phải bồi thường cho bên đó một khoản tiền thuê tương đương với thời gian không thông báo và các thiệt hại khác phát sinh do việc chấm dứt Hợp đồng trái quy định. Điều 10. Điều khoản thi hành Bài 11.1 trang 21 Sách bài tập Hóa học 12: Một trong những điểm khác nhau giữa protein với cacbohiđrat và lipit là. A. protein luôn có khối lượng phân tử lớn hơn. B. phân tử protein luôn có chứa nguyên tử nitơ. C. phân tử protein luôn có nhóm chức OH. D. protein luôn là chất hữu cơ no. Ngược lại, đột biến trội thường dẫn đến hiện tượng tăng chức năng.Ví dụ, các đột biến trội có thể làm tăng hoạt động của một sản phẩm do gen đó tạo ra. Tuy nhiên, đột biến trội cũng có thể liên quan đến mất chức năng. Bởi trong một số trường hợp, cần Protein được tạo thành từ các axit amin. Cơ thể của một người trưởng thành cần 20 loại axit amin khác nhau để phát triển, hoạt động bình thường. Các axit amin thiết yếu không thể tự tạo ra trong cơ thể, chúng được đưa vào thông qua thực phẩm ăn hàng ngày. Nguồn protein Nhưng nó cũng hoàn toàn có thể áp dụng cho những thể loại khác như là khoa học viễn tưởng, fantasy, trinh thám. là một trong những điểm du lịch nổi tiếng nhất châu Á. Hiện điểm đến này đang được đông đảo khách du lịch Việt quan tâm do việc di chuyển ngày càng B15Fr9o. As proteínas são macromoléculas formadas por um ou mais polipeptídeos polímeros de aminoácidos, os quais estão arranjados de maneira única. Todas elas são formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre. A presença de fósforo nessas macromoléculas é rara. As proteínas são extremamente importantes para os seres vivos, sendo, por exemplo, as responsáveis por formar mais de 50% da massa seca de grande parte das células. Além disso, elas atuam como catalisadores alteram a velocidade de uma reação, na defesa do organismo e em várias outras importantes funções. Tópicos deste artigo1 - Mapa Mental Proteínas2 - → Estrutura das proteínas3 - → Desnaturação de proteínas4 - → Proteínas globulares e fibrosas5 - → Proteínas simples, conjugadas e derivadas6 - → Função das proteínas7 - → Alimentos ricos em proteínas8 - → Aminoácidos9 - → ResumoMapa Mental Proteínas Para baixar o mapa mental em PDF, clique aqui! → Estrutura das proteínas A estrutura tridimensional de cada proteína é determinada pela sequência de aminoácidos que formam cada polipeptídeo. Veja a seguir os quatro níveis de estrutura das proteínas Observe como é uma proteína em estrutura primária. Estrutura primária nada mais é que a sequência de aminoácidos. Ela determina as estruturas secundária e terciária dessa proteína. Estrutura secundária forma-se quando ocorre a ligação entre os elementos repetidos da cadeia principal polipeptídica. As junções desses elementos são por meio de ligações de hidrogênio. Nesse caso, observa-se que as cadeias estão torcidas, dobradas ou enroladas sobre elas mesmas. Estrutura terciária corresponde à forma adquirida por um polipeptídeo depois da interação de suas cadeias laterais. Observamos, nesse caso, mais dobras e enrolamentos. Estrutura quartenária há a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas. Não pare agora... Tem mais depois da publicidade ; → Desnaturação de proteínas As proteínas formam uma estrutura tridimensional, a qual pode ser desfeita caso alterações no ambiente ocorram. Dizemos que ocorreu a desnaturação de uma proteína quando ela se desenrola e perde a sua forma original. Quando a proteína perde sua conformação, ela também perde sua capacidade de exercer suas funções no organismo. → Proteínas globulares e fibrosas As proteínas podem ser classificadas em globulares e fibrosas. As proteínas globulares são aquelas que possuem formas esféricas e são dobradas várias vezes. As proteínas fibrosas apresentam formato de fibra alongada. Quando comparamos as proteínas globulares com as fibrosas, percebemos que essas últimas são menos compactas. → Proteínas simples, conjugadas e derivadas As proteínas também podem ser classificadas em simples, conjugadas e derivadas. Proteínas simples formadas apenas por aminoácidos. Proteínas conjugadas quando sofrem hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico. Esse radical é denominado de grupo prostético. Proteínas derivadas não são encontradas na natureza e são obtidas pela degradação, por meio da ação de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou conjugadas. → Função das proteínas O colágeno é uma proteína que apresenta função de sustentação. As proteínas estão relacionadas com praticamente todas as funções de um organismo vivo. Veja algumas de suas funções Funcionam como catalisadores de reações químicas. Atuam na defesa do organismo, uma vez que os anticorpos são proteínas. Atuam na comunicação celular. Garantem o transporte de substâncias, como é o caso da hemoglobina, que atua no transporte de oxigênio. Atuam no movimento e contração de certas estruturas, como as proteínas responsáveis pela movimentação de cílios e flagelos. Promovem sustentação, como o colágeno, que atua na sustentação da pele. Leia também Proteínas do plasma sanguíneo → Alimentos ricos em proteínas Muitos alimentos possuem proteínas e devem fazer parte da nossa alimentação. As proteínas estão presentes nos mais variados alimentos, principalmente carnes, leite e ovos. As carnes destacam-se pelo seu alto valor de proteínas. A carne de galinha, por exemplo, é composta por 20% de proteínas. Os ovos, por sua vez, são constituídos de 11,8% de proteínas. Os alimentos podem ser classificados em alimentos proteicos completos e incompletos. Os alimentos proteicos completos são aqueles que possuem todos os aminoácidos essenciais. Já os incompletos são aqueles em que se observa a falta de um ou mais aminoácidos essenciais. Os alimentos incompletos são, na sua maioria, de origem vegetal. → Aminoácidos Todas as proteínas são formadas por um conjunto de aminoácidos. Cada aminoácido é uma molécula orgânica constituída por grupos carboxila e amino. No centro do aminoácido, há um carbono que apresenta quatro ligantes um grupo amino, um grupo carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupo variável, que é geralmente representado por R. Observe a estrutura geral de um aminoácido. No total, 20 aminoácidos formam todas as proteínas. É importante salientar, no entanto, que nem todos os aminoácidos estão presentes em uma proteína, que, por sua vez, pode apresentar aminoácidos repetidos. Os aminoácidos, em uma cadeia polipeptídica, estão ligados uns aos outros por ligações peptídicas. Leia também Composição química das proteínas Os 20 aminoácidos encontrados na natureza são alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e valina. Desses, alguns são considerados essenciais por serem obtidos apenas com a alimentação. Nos seres humanos adultos, oito aminoácidos são essenciais isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. A figura a seguir mostra os 20 aminoácidos presentes na natureza e alguns derivados Observe a estrutura dos 20 aminoácidos encontrados na natureza. → Resumo As proteínas são macromoléculas que possuem como unidade básica os aminoácidos. Elas atuam nas mais variadas funções do organismo, estando relacionadas, por exemplo, com a defesa, aceleração de reações químicas, transporte de substâncias e comunicação celular. As proteínas apresentam diferentes configurações tridimensionais, podendo apresentar estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. No que diz respeito à composição, elas podem ser simples, conjugadas ou derivadas. Encontramos proteínas em diversos alimentos, sendo as carnes, leite e ovos os mais ricos nessas macromoléculas. Por Ma. Vanessa Sardinha dos Santos Câu hỏi Một trong những điểm khác nhau giữa protein với cacbohiđrat và lipit là A protein luôn có khối lượng phân tử lớn hơn. B phân tử protein luôn có chứa nguyên tử nitơ. C phân tử protein luôn có nhóm chức OH. D protein luôn là chất hữu cơ no. Gợi ý câu trả lời Chọn đáp án là B Lời giải chi tiết Protein được cấu tạo nên từ các nguyên tố C, H, O, N Cacbohiđrat được cấu tạo nên từ 3 nguyên tố C, H, O Đáp án B CẤU TRÚC PROTEIN Trước khi xem xét các khía cạnh cấu trúc và chức năng tổng thể của các nhóm mục tiêu thuốc khác nhau, cần có sự hiểu biết về các nguyên tắc cơ bản của cấu trúc protein. Trong khi DNA mang mã di truyền xác định một sinh vật, protein là công cụ tạo ra hầu hết các chức năng sinh học. Phạm vi hoạt động đáng chú ý của chúng bao gồm xúc tác phản ứng, vận chuyển và lưu trữ, hỗ trợ cơ học, kiểm soát sự tăng trưởng và biệt hóa tế bào, phối hợp vận động và truyền xung thần kinh. Protein tham gia vào hầu như tất cả các hoạt động sinh học hỗ trợ sự sống và trong khi có sự khác biệt đáng kể giữa các loại protein khác nhau, thì cũng có một số điểm tương đồng cần được xem xét. Tất nhiên, ai cũng biết rằng protein không chỉ đơn giản là chuỗi axit amin dài. Chúng có hình dạng ba chiều riêng biệt được quyết định bởi cấu trúc chính của chúng. Trình tự tuyến tính tạo ra hình dạng ba chiều của protein thông qua nhiều loại tương tác hóa lý khác nhau xảy ra trong khuôn khổ của chính protein. Những tương tác này dẫn đến việc gấp, xoắn và uốn các chuỗi protein để tạo ra các cấu trúc ba chiều làm phát sinh chức năng và hoạt động sinh học của chúng. Sự sắp xếp không gian được tạo ra bởi các axit amin gần nhau theo trình tự tuyến tính được gọi là cấu trúc thứ cấp của protein. Trong nhiều trường hợp, các cấu trúc thứ hai được sắp xếp theo thứ tự cao, thể hiện các hình dạng được xác định rõ như hình xoắn ốc và tấm. Sự kết hợp của các cấu trúc thứ cấp và tương tác giữa các axit amin cách xa nhau một cách tuyến tính, nhưng được kết hợp bởi các tương tác hóa lý trong protein được gọi là cấu trúc bậc ba của protein. Thông thường, cấu trúc được hình thành bởi một protein là đủ để cung cấp chức năng sinh học cần thiết, nhưng có nhiều trường hợp chỉ một chuỗi protein đơn lẻ là không đủ. Trong những trường hợp này, nhiều chuỗi protein được kết hợp thành các tiểu đơn vị của một phức hợp phân tử tổng thể lớn hơn, sau đó có thể thực hiện chức năng sinh học. Việc tổ chức các tiểu đơn vị thành các đơn vị chức năng và bản chất của các liên hệ của chúng được gọi là cấu trúc bậc bốn. Các tương tác hóa lý tương tự làm phát sinh cấu trúc bậc hai và bậc ba cũng hỗ trợ sự hình thành các tổ hợp protein bậc bốn. Các tương tác hóa lý xảy ra trong một khung protein có thể được phân loại thành một trong một số nhóm liên kết cộng hóa trị, tương tác tĩnh điện và tương tác không cộng hóa trị. Loại đầu tiên, liên kết cộng hóa trị, chủ yếu là kết quả của sự hình thành liên kết đồng trục giữa hai gốc cysteine ở vị trí xa của protein. Năng lượng phân ly liên kết của chúng là 60 kcal / mol 251 kJ / mol có thể cung cấp sự ổn định đáng kể cho các đặc điểm cấu trúc của protein. Trong khi tương tác này là tương tác mạnh nhất cung cấp hỗ trợ cho cấu trúc bậc hai và bậc ba của protein, nó cũng là tương tác ít nhất. Tuy nhiên, chúng có thể tạo thành các vòng đan xen khi có nhiều cầu nối disulfua trong cùng một protein. Những “nút thắt cystine” này lần đầu tiên được xác định trong cấu trúc tinh thể tia X của protein yếu tố tăng trưởng thần kinh, nhưng sau đó đã được xác định trong nhiều loại protein khác. Tương tác tĩnh điện, thường được gọi là cầu muối, cũng đóng một vai trò quan trọng trong cấu trúc protein. Phần lớn các cầu nối muối trong protein được hình thành giữa các chuỗi bên carboxylate đã deproto hóa của axit aspartic hoặc axit glutamic và các chuỗi bên được proton hóa của dư lượng lysine hoặc arginine Hình Các axit amin khác có chuỗi bên có thể ion hóa như histidine cũng có thể tham gia vào các cầu nối muối, nhưng điều này rất ảnh hưởng đến môi trường cục bộ. Cấu trúc protein bao quanh một trong những gốc có thể ion hóa này có thể làm thay đổi pKa biểu kiến ​​của chuỗi bên có thể ion hóa, cho phép nó tham gia vào một liên kết ion thường không xảy ra trong môi trường nước hoàn toàn. Độ bền của lớp tương tác liên kết này, và do đó, đóng góp tổng thể của nó vào quá trình ổn định protein, là một hàm của khoảng cách giữa hai gốc tích điện trái dấu. Các gốc nằm càng xa nhau thì độ bền liên kết càng giảm và các gốc tích điện cách nhau lớn hơn 4 Å thường được coi là quá xa nhau để được coi là cầu nối muối trong Trong khi loại tương tác này phổ biến hơn hơn so với các liên kết cộng hóa trị được hình thành giữa hai gốc cysteine, nó không phải là lực chủ yếu cung cấp sự hỗ trợ tổng thể cần thiết để duy trì một khuôn khổ vật lý tại chỗ. Các tương tác không cộng hóa trị, chẳng hạn như tương tác kỵ nước, tương tác xếp chồng π, liên kết π-cation và liên kết hydro, đóng vai trò chủ yếu trong việc ổn định cấu trúc ba chiều của protein. Mặc dù không có tương tác nào trong số này mạnh bằng liên kết cysteine-cysteine liên kết disulfide hoặc cầu nối muối, nhưng số lượng tương tác tương đối sẵn có nhiều hơn bù đắp cho độ bền liên kết hạn chế do bất kỳ tương tác đơn lẻ nào tạo ra. Ví dụ, mỗi gốc axit amin riêng lẻ trong trình tự tuyến tính có thể tham gia vào hai tương tác tạo liên kết hydro riêng biệt, một tương tác với tư cách là chất cho liên kết hydro, tương tác còn lại là chất nhận liên kết hydro. Nhân số này với số lượng axit amin trong trình tự tuyến tính của protein, và năng lượng ổn định thu được sẽ tăng lên nhanh chóng. Tuy nhiên, bản chất của mỗi loại tương tác không cộng hóa trị là khác nhau và cần được xem xét một cách độc lập. Mặc dù các tương tác kỵ nước về bản chất là tương đối yếu, chúng được cho là một trong những động lực chính của quá trình gấp protein. Nói một cách đơn giản nhất, năng lượng ổn định được cung cấp bởi loại tương tác không cộng hóa trị này là kết quả của việc tập hợp các chuỗi bên không phân cực trong một protein. Các axit amin như phenylalanin, alanin, valin, leucin, và isoleucin gấp khúc về phía nhau để loại bỏ chúng khỏi các phân tử nước xung quanh, tạo ra các túi kỵ nước trong cấu trúc protein. Vì các chuỗi bên không phân cực không có khả năng hình thành liên kết hydro, tương tác ion hoặc liên kết cộng hóa trị, lực hấp dẫn giữa các chuỗi bên khác nhau được giới hạn trong tương tác Van der Waals. Riêng biệt, các tương tác này là yếu, nhưng tổng hợp trên toàn bộ chuỗi protein, chúng cung cấp sự ổn định đáng kể cho cấu trúc bậc hai và bậc ba của protein. Các axit amin có chuỗi bên thơm như phenylalanin và tyrosine có khả năng hình thành hai tương tác thuận lợi về mặt năng lượng hỗ trợ quá trình gấp protein. Đầu tiên là sự xếp chồng π, dùng để chỉ sự tương tác hấp dẫn được hình thành giữa hai hệ thơm. Những tương tác này có thể xảy ra theo kiểu sắp xếp bánh sandwich mặt đối mặt hoặc kiểu sắp xếp mặt đối mặt hình chữ T, nhưng trong cả hai trường hợp, cường độ của sự tương tác phụ thuộc nhiều vào khoảng cách giữa hai hệ thơm. Năng lượng của tương tác này cũng có thể bị ảnh hưởng bởi mức độ chồng chéo của các hệ π, một khái niệm dễ hiểu hơn trong sự sắp xếp bánh sandwich mặt đối mặt. Tương tác thuận lợi nhất khi tâm của hai vòng chồng lên nhau, và năng lượng liên kết giảm khi các tâm vòng dịch chuyển ra xa nhau chuyển vị song song. Việc bổ sung các nhóm thế vào hệ thơm cũng có thể làm thay đổi độ bền của tương tác không cộng hóa trị này. Mặc dù đây không phải là vấn đề đáng kể đối với sự gấp protein, nhưng việc sửa đổi các nhóm thế của hệ thống vòng thơm là một kỹ thuật hữu ích để thay đổi các đặc tính liên kết của các chất điều trị tiềm năng. Sự gấp protein cũng có thể bị ảnh hưởng bởi sự tương tác của chuỗi bên axit amin thơm với chuỗi bên axit amin tích điện dương, một sự sắp xếp được gọi là liên kết π-cation. Trong tình huống này, đám mây π của vòng thơm giàu điện tử, có điện tích âm một phần ở cả trên và dưới mặt phẳng của vòng, tương tác thuận lợi với chuỗi bên axit amin tích điện dương, chẳng hạn như lysine hoặc arginine proton hóa. Năng lượng liên kết được tạo ra có thể đạt đến cùng một thứ tự độ lớn như những gì được thấy trong liên kết hydro và cường độ của tương tác phụ thuộc vào một số yếu tố, bao gồm khoảng cách giữa hai nhóm liên kết, góc của tương tác và bề mặt tiềm năng tĩnh điện của hệ thống vòng thơm. Yếu tố cuối cùng này đã được sử dụng để điều chỉnh ái lực liên kết của các ứng viên thuốc thông qua việc sử dụng các hiệu ứng thế trên các vòng thơm. Nếu tất cả các yếu tố khác vẫn bằng nhau, thì việc thêm các nhóm thế nhường electron vào vòng thơm sẽ làm tăng độ bền của liên kết cation π bằng cách tăng thế tĩnh điện của tâm vòng. Ngược lại, các nhóm thế rút điện tử làm giảm thế tĩnh điện của tâm hệ thơm, làm giảm độ bền của liên kết π-cation. Mối quan hệ giữa độ bền liên kết π-cation và các nhóm thế thơm đã được sử dụng hiệu quả để điều chỉnh các đặc tính liên kết của các chất điều trị tiềm năng. Tất nhiên, liên kết hydro cũng đóng một vai trò quan trọng trong việc xác định hình dạng ba chiều của các đại phân tử. Các tương tác lưỡng cực này được hình thành giữa các nguyên tử hydro phân cực của chất cho liên kết hydro và một cặp electron duy nhất từ ​​chất nhận liên kết hydro. Ví dụ về chất cho liên kết hydro bao gồm rượu, amin, guanidine và NH của liên kết amit, trong khi chất nhận liên kết hydro điển hình bao gồm rượu, amin, guanidine và nguyên tử oxy của liên kết amide. Cường độ của những tương tác này phụ thuộc rất nhiều vào khoảng cách và hướng, có cường độ từ 1 đến 7 kcal / mol, nhưng thường là từ 3 đến 5 kcal / mol. Như trường hợp tương tác kỵ nước, độ bền của bất kỳ liên kết hydro đơn nào là tương đối nhỏ, nhưng nói chung trên toàn bộ chuỗi protein, năng lượng ổn định do liên kết hydro cung cấp là đáng kể. Mỗi liên kết amit trong trình tự tuyến tính của protein chứa cả chất cho liên kết hydro NH và chất nhận liên kết hydro CO có thể hoạt động để ổn định kiểu gấp của protein. Ví dụ, các mô-típ cấu trúc như xoắn α, tấm β và β-turn, là sản phẩm của tương tác liên kết hydro được cung cấp bởi xương sống peptide của một protein. Ngoài ra, nhiều chuỗi bên của axit amin cũng có khả năng hoạt động như chất cho liên kết hydro, chất nhận liên kết hydro hoặc cả hai, tạo cơ hội bổ sung cho protein tạo ra năng lượng ổn định thông qua liên kết hydro. Sự kết hợp của năng lượng ổn định được cung cấp bởi các tương tác cộng hóa trị và không cộng hóa trị khác nhau có sẵn trong chuỗi tuyến tính của protein xác định hình dạng ba chiều và do đó chức năng của nó. Các mục tiêu thuốc chính, enzym, GPCR, kênh ion và protein vận chuyển màng chất vận chuyển đều là cấu trúc protein được tạo ra bởi các lực nói trên. Mặc dù chắc chắn có các mục tiêu thuốc bổ sung sẵn có, chẳng hạn như tương tác protein / protein, DNA và RNA, ngành công nghiệp dược phẩm đã tập trung hầu hết năng lượng của mình, đôi khi là vô tình, vào các loại mục tiêu này. Do đó, việc thăm dò từng lớp được đảm bảo. Sempre ouvimos falar que proteínas são importantes, que alguns alimentos contêm proteína, que existem dietas à base de proteína. Mas, afinal, o que é uma proteína? As proteínas são substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas. Os aminoácidos são moléculas formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, em que são encontrados um grupo amina -NH2 e um grupo carboxila -COOH. Existem apenas 20 tipos de aminoácidos, que se combinam de forma variada para formar diferentes proteínas. Chamamos de polipeptídio uma cadeia longa de aminoácidos. Cada proteína é formada por uma ou mais cadeias polipeptídicas. Podemos classificar as proteínas em dois tipos principais as fibrosas e as globulares. Nas proteínas fibrosas, as cadeias polipeptídicas estão enroladas entre si como se fossem uma corda. Como exemplo, pode-se citar a queratina, proteína presente nas unhas e cabelos. Nas proteínas globulares, as cadeias polipeptídicas dobram-se em uma forma mais ou menos esférica. Como exemplo, há os anticorpos e as enzimas. Em face da complexa estrutura molecular de uma proteína, podemos classificá-la de acordo com seu nível de organização. Dizemos que a estrutura primária de uma proteína é o tipo de aminoácido e sua sequência em uma cadeia polipeptídica. Chamamos de estrutura secundária quando a proteína se enrola, normalmente, em forma de hélice. Já a estrutura terciária é aquela em que as proteínas começam a se dobrar, formando as proteínas globulares. Por fim, temos a estrutura quaternária, em que as proteínas que possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas estão organizadas e entrelaçadas em estrutura pare agora... Tem mais depois da publicidade ; As proteínas são substâncias que exercem as mais diversas funções no organismo, participando inclusive da composição das células. Não existe nenhum processo biológico em que uma proteína não esteja envolvida. Dentre as funções atribuídas às proteínas, podemos citar - Atuam como enzimas – Essas proteínas são capazes de acelerar uma determinada reação química. Como exemplo de enzimas, pode-se citar a amilase salivar, que atua na quebra de amido, e a lactase, que atua na quebra de lactose; - Contração muscular – A contração muscular só ocorre graças à ação de duas proteínas a miosina e a actina; - Hormônios – Atuam nas mais diversas funções do organismo e, em sua grande maioria, são compostos por proteínas. Exemplo insulina; - Anticorpos – Proteínas que atuam na defesa do nosso corpo; - Coagulação – A fibrina uma proteína forma uma rede que impede a passagem do sangue; - Transporte de oxigênio – A hemoglobina é uma proteína responsável pelo transporte de oxigênio. Por Ma. Vanessa dos Santos As proteínas são nutrientes essenciais ao organismo humano, que consistem em macromoléculas biológicas formadas por um ou mais cadeias de aminoácidos. Mais da metade do peso seco das células de todos os seres vivos é composta por proteínas, as macromoléculas biológicas de maior importância. Essas macromoléculas são abundantemente encontradas em alimentos de origem animal. Composição das proteínas A composição e outras características das proteínas são objeto de estudo da bioquímica, que é uma subdisciplina da biologia. A composição das proteínas possui carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio e em praticamente todas elas também há a presença de enxofre. Elementos como ferro, zinco e cobre também podem estar presentes. As proteínas são compostas basicamente por um conjunto de aminoácidos que estão ligados entre si de forma covalente. Uma longa cadeia de aminoácidos é um polipeptídio. Essas ligações entre os aminoácidos são designadas de ligações peptídicas. As ligações peptídicas ocorrem como reação entre o grupo amina composto orgânico derivado da amônia de um aminoácido e o grupo carboxila componente dos ácidos carboxílicos de outro. C = Carbono; H= Hidrogênio; O=Oxigênio; N= Nitrogênio; R= Grupo R ou Cadeia lateral identidade do aminoácido. São 20 os aminoácidos que podem se combinar de variadas formas para formar diferentes tipos de proteínas. Saiba mais sobre aminoácidos. Tipos de proteínas As proteínas podem ser classificadas em dois grupos tendo em conta a função que desempenham no organismo proteínas dinâmicas e proteínas estruturais. Proteínas dinâmicas As proteínas dinâmicas têm como função defender o organismo, transportar substâncias, catalisar reações e controlar o metabolismo. Proteínas estruturais As proteínas estruturais têm como principal função formar a estrutura das células e dos tecidos do corpo. Classificação das proteínas A classificação das proteínas varia de acordo com o fator principal tido em conta. Classificação quanto à composição Quando o objeto de estudo é a composição das proteínas, elas podem ser classificadas em dois grupos Proteínas simples são aquelas que durante a hidrólise só liberam aminoácidos. Proteínas conjugadas são as proteínas que, durante a hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico. Classificação quanto ao número de cadeias polipeptídicas Relativamente ao número de cadeias polipeptídicas, as proteínas podem ser classificadas como Proteínas monoméricas são as proteínas que só possuem uma cadeia polipeptídica. Proteínas oligoméricas são as proteínas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. Classificação quanto à forma No que diz respeito à forma, as proteínas podem ser classificadas em dois tipos Proteínas fibrosas nas proteínas fibrosas, as cadeias polipeptídicas se enrolam como se fossem uma corda. Uma das características das proteínas fibrosas é que elas não são solúveis em soluções aquosas. Além disso, são responsáveis pela força e pela flexibilidade das estruturas onde estão presente. Exemplos de proteínas fibrosas queratina, colágeno Proteínas globulares as cadeias polipeptídicas das proteínas globulares se dobram em formato aproximadamente esférico ou como o próprio nome indica, globular, fazendo com que se assemelhem a um globo. As proteínas globulares geralmente são solúveis em soluções aquosas. Exemplos de proteínas globulares hemoglobina, enzimas. Imagens de uma proteína fibrosa e de uma proteína globular Saiba mais sobre hemoglobina e enzima. Estrutura das proteínas No que diz respeito à estrutura da molécula da proteína, veja como ela pode ser classificada Estrutura primária A estrutura primária é determinada geneticamente. Trata-se da estrutura mais simples de todas, onde os aminoácidos estão dispostos de forma linear. Estrutura secundária Para que uma estrutura proteica seja secundária, a estrutura primária deve possuir aminoácidos ligados entre si de forma covalente. Assim sendo, as moléculas podem sofrer rotações e por fim autointeragir de três formas Alfa-hélice assume forma helicoidal quando ocorrem ligações de hidrogênio entre os aminoácidos. Folhas-beta quando ocorrem ligações de hidrogênio entre aminoácidos e a consequente geração de uma estrutura folhear e rígida. Laços são estruturas não regulares no núcleo e sua formação dá-se fora do dobramento da proteína. Estrutura terciária Dá-se quando o desdobramento da estrutura secundária se dispõe no espaço de forma tridimensional. Estrutura quaternária Essa estrutura tem lugar por meio de uma interação entre cadeias polipeptídicas idênticas ou não, que se agrupam e formam uma estrutura tridimensional única. Funções das proteínas As proteínas têm um papel fundamental no organismo. São elas que constituem a base do material que forma órgãos e tecidos, bem como a base da formação dos ossos, cabelos, dentes, etc. A função da proteína varia de acordo com sua forma e sua estrutura. Praticamente todas as funções das células precisam ser intermediadas pelas proteínas. Confira abaixo algumas das principais funções das proteínas. Estruturar as células. Atuar como enzimas e com isso acelerar reações químicas. Transportar moléculas e íons. Armazenar substâncias. Auxiliar o movimento de células e tecidos. Construir e reparar tecidos e músculos. Participar na regulação gênica. Provocar a contração muscular através da ação de dois tipos de proteína miosina e actina. Defender o organismo os anticorpos são tipos de proteínas. Transportar oxigênio a hemoglobina é a proteína que transporta o oxigênio pelo organismo. Fornecer energia. Atuar na regulação do metabolismo na forma de hormônios. Características das proteínas Uma das principais características das proteínas é uma capacidade designada de desnaturação. A desnaturação consiste na alteração irreversível das propriedades das proteínas quando elas são aquecidas ou agitadas. No que diz respeito ao corpo humano, é o segundo maior componente do organismo, ficando depois apenas da água. As características das proteínas diferem conforme a sua origem as de origem animal têm um valor biológico superior; são consideradas proteínas completas, com todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais. As proteínas e a alimentação Quando ingerimos um alimento, o aproveitamento das proteínas por parte do nosso organismo dá-se por meio da digestão. Na digestão, as proteínas são expostas a um ácido e à hidrólise e assim ocorre a sua desnaturação. Quando submetidas ao calor excessivo e agitação, por exemplo, as estruturas secundárias e terciárias sofrem alterações irreversíveis e com isso, perdem suas propriedades. Por esse motivo certos alimentos perdem seu poder nutricional quando são cozidos. As proteínas podem ser de origem animal e de origem vegetal. Conheça as principais características dessas proteínas. Proteínas animais Proteínas vegetais Possuem um alto valor biológico. São proteínas completas, com todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais. Têm um valor biológico baixo, ou seja, a quantidade de aminoácidos essenciais é menor. Têm uma quantidade maior de nitrogênio se comparadas às proteínas vegetais. Comparativamente às proteínas animais, apresentam maior quantidade do aminoácido arginina, o que ocasiona uma eficácia maior do sistema imunitário. São ricas em cálcio, ferro, vitamina B12 e zinco. São ricas em carboidratos e vitaminas. Possuem grande quantidade de gordura nociva. Não possuem gordura nociva. Possuem poucas fibras. São ricas em fibras. Alimentos ricos em proteína animal Confira abaixo uma lista com exemplos de alimentos proteicos de origem animal. Atum Camarão Carne vermelha Frango Ovos Peru Porco Iogurte Alimentos ricos em proteína vegetal Confira abaixo uma lista com exemplos de alimentos proteicos de origem vegetal. Amêndoa Amendoim Arroz integral Aveia Brócolis Ervilha Espinafre Feijão cozido Lentilhas Dentre os alimentos de origem vegetal, há também algumas frutas ricas em proteínas Abacate Ameixa seca Banana Damasco seco Figo Framboesa Goiaba Jabuticaba Jaca Laranja Melão Uva passa Digestão de proteínas O processo de digestão das proteínas começa no estômago. O ácido clorídrico nele presente inicia o processo desnaturando as proteínas, ou seja, destruindo as ligações de hidrogênio de sua estrutura. Depois disso, as cadeias proteolíticas perdem sua forma e são submetidas à ação das enzimas. Nesse ponto, a enzima pepsina faz com que as proteínas se transformem em moléculas menores, ou seja, a pepsina causa uma degradação parcial da proteína e hidrolisa as ligações peptídicas. A segunda etapa da digestão das proteínas ocorre no intestino delgado. Nele, as proteínas são submetidas às ações das enzimas pancreáticas. Depois disso, os peptídeos e aminoácidos são absorvidos e levados ao fígado. Enzimas que participam da digestão de proteínas A porcentagem de proteínas liberada pelo organismo sob a forma de fezes corresponde a cerca de 1% da quantidade ingerida. Síntese de proteínas A síntese das proteínas é um processo determinado pelo DNA, no qual as células biológicas geram novas proteínas. Isso ocorre em todas as células do organismo. Durante o processo, ocorre uma transcrição do DNA por parte do RNA mensageiro e, em seguida, uma tradução dessa informação por parte dos ribossomos e do RNA transportador, que leva os aminoácidos. A sequência de aminoácidos determina a formação da proteína. A síntese de proteínas é dividida em três fases transcrição, tradução e ativação de aminoácidos. Saiba mais sobre RNA e DNA. Transcrição Na fase de transcrição, o RNA mensageiro RNAm transcreve a mensagem do cístron parte do DNA. A enzima polimerase do RNA estabelece ligação com um complexo enzimático. A dupla hélice é desfeita e com isso as ligações de hidrogênio que ligam as bases das cadeias são destruídas. Depois disso, começa o processo de síntese de uma molécula de RNAm. Durante esse processo, ocorrem as ligações entre as bases adenina do DNA com uracila do RNAm. timina do DNA com adenina do RNAm. citosina do DNA com guanina do RNAm e assim sucessivamente. Ao fim, a molécula RNAm se separa da cadeia do DNA que por sua vez volta a ter ligações de hidrogênio e a dupla hélice é restabelecida. Antes de sair do núcleo, o RNA é maturado ou processado. Algumas de suas partes são removidas e as que se mantêm estabelecem ligações entre si e formam um RNA maturado. Esse RNA possui a codificação dos aminoácidos e pode passar ao citoplasma, que é a parte da célula onde ocorrerá a fase de tradução. Tradução É nesta fase que as proteínas são formadas. A fase de tradução acontece no citoplasma da célula e consiste em um processo onde a mensagem presente no RNAm é decodificada no ribossomo. Ativação dos aminoácidos Durante o processo de tradução, entra em cena o RNA Transportador RNAt. Ele é assim designado pois tem a função de transportar os aminoácidos do citoplasma até os ribossomos. Os aminoácidos são então ativados por determinadas enzimas que estabelecem uma ligação com o RNAt, dando origem ao complexo aa-RNAt. Eletroforese de proteínas A eletroforese de proteínas é um exame que consiste na separação das proteínas encontradas na urina proteínas urinárias ou no soro sanguíneo proteínas séricas. Trata-se de um exame utilizado para detectar ausência, redução ou aumento de proteínas, para além de detectar, também, a presença de proteínas anormais. Esse exame auxilia no diagnóstico de doenças que afetam a absorção, a perda e a produção de proteínas. Uma quantidade irregular de proteínas pode indicar, por exemplo, problemas renais, diabetes, doenças autoimunes e câncer. A medição da quantidade de proteínas totais pode indicar também o estado de nutrição de um indivíduo. Excesso de proteína no organismo A ingestão de proteínas deve ser moderada, pois em excesso ela pode resultar em problemas de saúde. Um organismo que tenha uma quantidade excessiva de proteínas pode sofrer danos aos rins como, por exemplo, pedras e desenvolver doenças como arterioesclerose e osteoporose, apresentar aumento de peso e problemas no fígado. Por esse motivo, é preciso ter bastante cautela ao seguir a chamada “dieta da proteína” dieta com base em alimentos que são boas fontes de proteínas, pois o consumo não pode ser exagerado. Pouca proteína no organismo Se por um lado uma quantidade excessiva de proteínas no organismo é prejudicial ao corpo, uma quantidade muito baixa também é nociva. Um dos efeitos causados pela baixa quantidade de proteína no organismo é, por exemplo, atrofia de uma parte do sistema nervoso central. Além disso, o indivíduo também pode apresentar redução de peso, sensação constante de cansaço, dores musculares, problemas de cicatrização, perda de cabelo, etc. Curiosidades As proteínas musculares O consumo de alimentos ricos em proteínas é de fundamental importância para quem se exercita com a intenção de ganhar massa muscular. Durante os exercícios com peso, ocorre uma ruptura de proteínas no tecido dos músculos. Para que ocorra a reparação desses tecidos, o organismo vai buscar as proteínas existentes da dieta. Por esse motivo, é essencial que um indivíduo que se exercita e quer alcançar determinado crescimento muscular ingira alimentos ricos em proteínas de forma regular ao longo do dia. Algumas pessoas recorrem ao uso de suplementos de proteína para complementar a ingestão diária recomendada. No entanto, essa utilização deve ser acompanhada por um especialista em nutrição, que paralelamente terá em conta os hábitos de alimentação da pessoa, seu estilo de vida e a modalidade esportiva praticada, dentre outros. Alergia à proteína do leite de vaca A alergia à proteína do leite de vaca, também conhecida como APLV, é considerada a alergia alimentar mais frequente. Estima-se que 2,2% das crianças apresentem o quadro de APLV nos primeiros anos de vida. Trata-se de uma reação alérgica que o organismo tem não só quando em contato com o leite de vaca, mas também quando em contato com seus derivados. Veja também o que significa vegano e o que um vegano come. Essa reação pode se manifestar de três formas diferentes IgE mediada, não IgE mediada ou mista. Confira abaixo algumas características de cada uma das formas de manifestação IgE mediada Não IgE mediada Mista O organismo produz anticorpos específicos IgE Imunoglubulinas E para combater as proteínas do leite. A reação alérgica não é desencadeada pela produção de anticorpos específicos lgE, mas sim pela produção de células inflamatórias. A reação alérgica é desencadeada tanto pela produção de anticorpos do tipo IgE, quanto por outras células do organismo. As reações surgem de forma imediata, chegando a aparecer até mesmo segundos depois do contato com o leite ou com seus derivados. As reações podem aparecer horas ou dias depois do contato com o leite de vaca ou com seus derivados. As reações podem surgir imediatamente após o contato com o leite de vaca ou com seus derivados, ou bastante tempo depois. Principais sintomas vômitos, placas vermelhas que provocam coceira no corpo, dificuldades respiratórias, olhos e lábios inchados, diarreia e choque anafilático. Principais sintomas vômitos, intestino preso, diarreia por vezes com muco ou sangue, cólicas e intestino inflamado. Principais sintomas pele ressecada, com descamações eventualmente com feridas, diarreia, vômito, estômago e/ou esôfago inflamados, dor abdominal e refluxo.

một trong những điểm khác nhau giữa protein